Методы исследования алт

Методы исследования алт

Креатинкиназа — молекулярная масса 81 кДа — клеточный фермент, широко представленный в тканях человека. Играет важную роль в энергетическом обмене. Его физиологическая роль заключается в создании АТФ для сократительной и транспортной систем. Повышенные уровни КК наблюдаются при заболеваниях скелетной мускулатуры и при ОИМ [Burtis, 1999; Tietz 1995, Young, 2001].

В типичных случаях ОИМ активность КК повышается к четырем — восьми часам, достигает максимума на первые — вторые сутки и снижается до исходного уровня к пятым суткам заболевания. Повторное увеличение активности КК может явиться следствием повторного ОИМ, приступа тахикардии, а также свидетельствовать о присоединении миокардита или перикардита. Величина активности КК, как правило, коррелирует с тяжестью и размерами ОИМ. По данным Д.Я. Шурыгина, у больных с крупноочаговым ОИМ активность КК нормализуется на шестые сутки, мелкоочаговым — четвертые сутки. В первые 12 часов после болевого приступа активность КК повышена в 89 процентах случаев крупноочагового и в 62 процентах случаев мелкоочагового ОИМ. По мнению М. Fisher et al., в первые трое суток наиболее рациональным в организационном и диагностическом плане является

определение активности КК с интервалом в 12 ч. [цит. по: Камышников, 2009].

КК — гетерогенный энзим. молекула которого состоит из двух состоит из двух мономеров: М — мышечного (muscule) и В — мозгового (brain). КК-МВ фермент с молекулярным весом 87 кДа.

Главным образом он участвует в метаболизме в мышечной ткани сердца. Высвобождение КК-МВ в кровь при ИМ может быть обнаружено в течение трех — восьми часов после появления симптомов. Концентрация КК-МВ достигает пика от девяти до 30 часов и через 48-72 часа возвращается к исходным значениям [Lee, Goldman, 1996].

По данным Камышникова, увеличение активности КК-МВ начинается через четыре — шесть часов, максимум активности наблюдается к 12-18 часам, возвращение к исходному уровню через 40-56 часов от момента возникновения ОИМ. В то же время, у некоторых больных ОИМ повышение активности миокардиального изофермента КК выявлялось через 24-36 ч после развития заболевания, а нормализация — на пятые — седьмые сутки [Камышников, 2009].

Изменение уровня КК-МВ можно использовать для оценки размеров поражения сердечной мышцы. При осложнении ОИМ сердечной недостаточностью на фоне миокардита, перикардита или эндокардита наблюдается повышение активности изофермента МВ. Таким образом, имеется прямая зависимость между тяжестью клинического течения ИМ и степенью и длительностью гиперферментемии КК и КК-МВ [Карпищенко, 1997].

При участии аминотрансфераз в организме человека осуществляются процессы межмолекулярного переноса аминогрупп с донорской гамма-аминокислоты на акцептор — альфа-кетокислоту без промежуточного образования аммония, т.е. трансаминирование (переаминирование — обратимый перенос аминогрупп с аминокислот на кетокислоты) — процесс, открытый российскими учеными Браунштейном и Крицман.

Трансаминирование играет ключевую роль в промежуточном обмене, т.к. обеспечивает синтез и разрушение отдельных аминокислот в организме. Три аминокислоты: глутаминовая, аспарагиновая и аланиновая — благодаря трансаминированию превращаются в соответствующие альфа-кетокислоты, являющиеся компонентами ЦТК. Окисляясь в нем, они служат источником энергии [Камышников, 2009].

Наиболее часто активность аминотрансфераз исследуют с целью дифференциальной диагностики патологии печени и миокарда. При патологии гепатоцитов, ферменты, освобождающиеся из клеток, быстро оказываются в плазме крови. Миоциты миокарда имеют прямой контакт только с межклеточным пространством при низкой проницаемости капилляров. Освободившиеся ферменты достигают внутрисосудистого пространства преимущественно путем транспорта с лимфой.

Аспартатаминотрансфераза — белок с молекулярной массой 110 кДа. Это клеточный фермент, представленный в высокой концентрации в сердечной мышце, клетках печени, скелетной мускулатуры и в небольших количествах в других тканях.

Аланинаминотрансфераза — является второй важной аминотрансферазой, выделенной из тканей человека и хорошо изученной. Присутствует во многих органах: печени, почках, скелетных мышцах, миокарде, поджелудочной железе.

При использовании совместно с АСТ помогает в диагностике ОИМ, при этом значения АЛТ остаются в нормальных пределах, а уровни АСТ повышены [Burtis, 1999; Tietz 1995, Young, 2001].

АСТ более специфичен в диагностике ОИМ. Он повышается через три — восемь часов и достигает пика к началу вторых суток. Этот период и является более информативным. Активность АСТ увеличивается в два — пять раз и более и нормализуется на четвертые сутки [Назаренко, Кишкун, 2005].

Активность АЛТ изменяется при ОИМ незакономерно и в ряде случаев остается нормальной. Повышение активности АЛТ имеет место при тяжелых формах ОИМ с обширными некротическими изменениями в миокарде. Максимальное повышения АЛТ наблюдается на третий день заболевания.

Оценивая результаты тестов, следует отметить, что активность трансаминаз повышается и при других заболеваниях ССС (нестабильной стенокардии, пароксизмальной тахикардии, аритмиях), но при ОИМ активность АСТ повышается значительнее. Здесь можно использовать коэффициент Де-Ритиса — отношение активности АСТ/АЛТ. При ОИМ этот коэффициент больше одной целой тридцати трех сотых [Северина, 2007].



Источник: studbooks.net


Добавить комментарий